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Purification et caractérisation de la 6-PGD à partir du foie de caille (en Francés)
Mehmet Çiftçi
(Autor)
·
Salih Hamzah
(Autor)
·
Editions Notre Savoir
· Tapa Blanda
Purification et caractérisation de la 6-PGD à partir du foie de caille (en Francés) - Hamzah, Salih ; Çiftçi, Mehmet
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Reseña del libro "Purification et caractérisation de la 6-PGD à partir du foie de caille (en Francés)"
Dans cette étude, l'enzyme 6-phosphogluconate déshydrogénase (6PGD) a été purifiée à partir du foie de caille en utilisant les méthodes de précipitation au sulfate d'ammonium et de chromatographie d'affinité sur Sepharose 4B 2', 5'-ADP, avec des activités spécifiques de 14,6 EU/mg, un rendement de 89 % et 112 plis de purification. L'activité enzymatique a été mesurée par spectrophotométrie à 340 nm. La pureté de l'enzyme a été vérifiée par SDS-PAGE. Le poids moléculaire de l'enzyme purifiée par la méthode SDS-PAGE a été calculé comme étant de 44 KDa. La détermination des protéines a été effectuée par la méthode de Bradford. Pour l'enzyme, le pH optimal (8,0), le pH stable (8,0), la force ionique optimale (600 mM dans Tris-HCl) et la température optimale (60 C) ont été déterminés. En outre, les valeurs KM et Vmax pour le 6-phosphogluconate (6-PGA) et le NADP+ ont été calculées comme étant respectivement de 0,058 et 0,0015 mM; 0,0078 et 0,057 EU/ml.
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El libro está escrito en Francés.
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